Las enzimas proteicas son ejemplos. Variedad de proteínas funcionalmente diferentes. Proteínas simples y complejas

La catalasa es una enzima que es un catalizador en la descomposición del peróxido de hidrógeno, en la cual se forman agua y oxígeno molecular: Н 2 О 2 + Н 2 О 2 \u003d О 2 + 2Н 2 О. La importancia biológica de Catalasa es precisamente la descomposición del peróxido de hidrógeno, que se forma en células bajo la influencia de una serie de flavoproteína oxidasas, que proporciona una protección efectiva de las estructuras celulares contra la destrucción, que lleva a cabo el peróxido de hidrógeno. Si, por razones genéticas, se produce una deficiencia de catalasa, se desarrolla acatalasia. Esta es una enfermedad hereditaria, cuyas manifestaciones clínicas son ulceraciones de la mucosa nasal y la cavidad oral, y en algunos casos pérdida pronunciada de dientes y cambios atróficos en los tabiques alveolares.

La catalasa se encuentra en los tejidos de plantas, animales y humanos, incluso en microorganismos, aunque esta enzima está completamente ausente en varios microorganismos anaerobios. En las células, la catalasa se encuentra en los peroxisomas, orgánulos especiales.

La catalasa es una hemoproteína., un grupo protésico (elemento no proteico asociado con una proteína) cuyo hemo contiene ión férrico. La molécula de catalasa incluye cuatro subunidades idénticas y cuatro grupos protésicos, conectados de manera confiable con el apofermekt (la parte proteica de la enzima). Durante la diálisis, no se separan de ella. Para Catalasa, el pH oscila entre 6.0 y 8.0.

Actividad de catalasa

Para determinar la actividad de la catalasa, se fija el oxígeno formado durante la reacción, que se lleva a cabo mediante métodos manométricos o polarográficos. También es posible registrar oxígeno midiendo la concentración actual de peróxido de hidrógeno con un método espectrofotométrico o la concentración residual mediante métodos yodométricos, permanganométricos u otros métodos titrimétricos.

La actividad de la catadasa en los glóbulos rojos es constante en muchas enfermedades, sin embargo, con anemia maligna u otra anemia similar, aumenta el índice de catalasa, que se expresa en relación con la cantidad de actividad de catalasa de un determinado volumen de sangre al número de glóbulos rojos en este volumen. Este indicador es de gran valor diagnóstico. En caso de neoplasias malignas Se determina una disminución en la actividad de Catalasa en el hígado y los riñones. Incluso existe una relación entre el tamaño del tumor, la tasa de crecimiento y el nivel de disminución de la actividad de catalasa en el hígado. Para confirmar esta teoría, se aislaron toxohormonas de algunos tumores, estas son sustancias que causan una disminución en la actividad de Catalasa en el hígado en animales experimentales tras la administración.

¿Dónde entra la catalasa?

La catalasa es una enzima de la clase de oxireductasas.

De todos los órganos, la catalasa se encuentra más en el hígado. Esta es una de las principales enzimas para la destrucción de las especies de oxígeno activo, es decir, la catalasa es el principal antioxidante primario del sistema de defensa, que se debe a la reacción misma de la descomposición del peróxido de hidrógeno en agua, compartiendo esta función con la enzima GSH-PX. Ambas sustancias privan al radical de oxígeno activo de toxicidad, sirviendo como catalizador para la formación de peróxido de hidrógeno a partir de superóxido. También hay diferencias en la especificidad del sustrato de estas enzimas, ya que estas dos enzimas difieren en la afinidad por el sustrato.

El bajo contenido de H2O2 requiere un catalizador de peroxidasa para los peróxidos orgánicos. A su vez, las altas concentraciones de H2O2 requieren catalasa como catalizador. El nivel de actividad de estas enzimas varía no solo en diferentes tejidos, sino incluso dentro de la propia célula. En el hígado, los riñones y los glóbulos rojos, el nivel de CT es alto. En los hepatocitos, se nota un alto nivel de actividad en los peroxisomas, mientras que la CT está activa en el citosol y en los microsomas.

Al ser una proteína tetramérica que contiene hemo, la catalasa se forma en el citosol en forma de monómeros que no contienen hemo. Los monómeros transferidos a la luz del peroxisoma forman allí tetrámeros en presencia de hemo. La catalasa no tiene una secuencia de señal que se corta después del uso, pero debe tener alguna señal que la dirija al peroxisoma. Según los estudios científicos modernos, este papel puede ser desempeñado por una secuencia específica de tres aminoácidos, que se encuentra en el extremo carboxilo de muchas proteínas peroxisomales.

Las proteínas realizan muchas funciones biológicas. En función de la similitud de las funciones realizadas por las proteínas, se pueden dividir en los siguientes grupos grandes.

1. Enzimas

Las enzimas son proteínas especializadas que aceleran el curso de las reacciones químicas. Gracias a las enzimas en la célula, las tasas de reacciones químicas aumentan millones de veces. Como las enzimas, como cualquier proteína, tienen un centro activo, se unen específicamente a un ligando específico (o un grupo de ligandos similares) y catalizan un cierto tipo de transformación química de una molécula dada. Actualmente, se sabe que unas 2.000 enzimas diferentes aceleran diversas reacciones químicas. Por ejemplo, la enzima proteolítica tripsina rompe los enlaces peptídicos en las proteínas formadas por el grupo carboxilo de los aminoácidos básicos: arginina o lisina. La enzima ribonucleasa escinde el enlace fosfoéster entre nucleótidos en la cadena polinucleotídica.

Debido al conjunto de enzimas en las células, las transformaciones de las sustancias que ingresan no se producen de forma aleatoria, sino en direcciones estrictamente definidas.

2. Proteínas reguladoras

Las proteínas reguladoras incluyen un gran grupo de hormonas proteicas involucradas en el mantenimiento de la constancia del ambiente interno del cuerpo, que actúan sobre células diana específicas. Por ejemplo, la hormona insulina se libera en la sangre cuando la concentración de glucosa en la sangre aumenta después de comer y, al estimular el uso de glucosa por las células, reduce la concentración de glucosa a la normalidad, es decir. restaura la homeostasis.

Además, las proteínas se refieren a proteínas reguladoras, cuya adición a otras proteínas u otras estructuras celulares regula su función. Por ejemplo, la proteína calmodulina en complejo con cuatro iones Ca 2+ puede unirse a algunas enzimas, cambiando su actividad.

Las proteínas reguladoras que se unen al ADN, uniéndose en ciertos puntos a secciones específicas de ADN, pueden regular la velocidad de lectura de la información genética (se describen en la sección 4).

3. Proteínas receptoras

Las moléculas de señal (hormonas, neurotransmisores) actúan sobre los procesos intracelulares.

a través de la interacción con proteínas receptoras específicas. Por lo tanto, las hormonas que circulan en la sangre encuentran células objetivo y actúan sobre ellas, uniéndose específicamente a las proteínas receptoras, generalmente integradas en la membrana celular. Para las moléculas reguladoras hidrófobas que pasan a través de la membrana celular, los receptores se localizan en el citoplasma de las células.

4. Transporte de proteínas

Muchas proteínas de la sangre están involucradas en la transferencia de ligandos específicos de un órgano a otro. A menudo en combinación con proteínas, las moléculas son poco solubles en agua. Entonces, la proteína albúmina plasmática transporta ácidos grasos y bilirrubina (un producto de descomposición), y la hemoglobina eritrocitaria está involucrada en la transferencia de O 2 desde los pulmones a los tejidos. Las hormonas esteroides son transportadas en la sangre por proteínas de transporte específicas.

Las proteínas de transporte también están involucradas en la transferencia de sustancias hidrofílicas a través de membranas hidrofóbicas. Dado que las proteínas de transporte tienen la propiedad de especificidad de interacción con los ligandos, su conjunto en la membrana celular determina qué moléculas hidrofílicas pueden pasar a una célula determinada. Con la ayuda de proteínas transportadoras, glucosa, aminoácidos, iones y otras moléculas penetran en la célula.

5.   Proteínas estructurales

Algunas proteínas, ubicadas de cierta manera en los tejidos, les dan forma, crean soporte y determinan las propiedades mecánicas de este tejido. Por ejemplo, como se mencionó anteriormente, el componente principal del cartílago y los tendones es la proteína fibrilar de colágeno, que tiene una alta resistencia. Otra proteína estructural (elastina), debido a su estructura única, proporciona a ciertos tejidos la capacidad de estirarse en todas las direcciones (vasos, pulmones).

6. Proteínas protectoras

Algunas proteínas, en particular las inmunoglobulinas, tienen la capacidad de reconocer y unir moléculas extrañas, partículas virales y bacterias, lo que resulta en su neutralización. Además, el complejo de una partícula extraña con inmunoglobulina es fácilmente reconocido y destruido por las células del sistema inmune.

Las proteínas del sistema de coagulación de la sangre, por ejemplo fibrinógeno, trombina, tienen propiedades protectoras. Participan en la formación de un coágulo de sangre, que obstruye el vaso dañado y evita la pérdida de sangre.

7. Proteínas contráctiles

Al realizar sus funciones, algunas proteínas le dan a la célula la capacidad de contraerse o moverse. Estas proteínas incluyen actina y miosina, proteínas fibrilares involucradas en la contracción del músculo esquelético. Otro ejemplo de tales proteínas es la tubulina, a partir de la cual se construyen los orgánulos celulares, los microtúbulos. Los microtúbulos durante la división celular regulan la discrepancia cromátida. Los microtúbulos son elementos importantes de los cilios y flagelos, con los que se mueven las células.

Sin embargo hay un gran número   proteínas con funciones únicas que no están incluidas en esta clasificación bastante simple.

Ardillas simples

Algunas proteínas contienen solo cadenas de polipéptidos que consisten en residuos de aminoácidos. Se llaman "proteínas simples".Un ejemplo de proteínas simples son las principales proteínas de la cromatina: las histonas; contienen muchos residuos de aminoácidos de lisina y arginina, cuyos radicales tienen una carga positiva (con más detalle

las histonas se describen en la sección 4). La proteína de matriz intercelular elastina discutida anteriormente también se conoce como proteína simple.

Proteínas complejas

Sin embargo, muchas proteínas, además de las cadenas de polipéptidos, contienen un resto no proteico unido a la proteína por enlaces débiles o covalentes. La parte no proteica puede estar representada por iones metálicos, cualquier molécula orgánica con bajo o alto peso molecular. Dichas proteínas se llaman "proteínas complejas".La parte no proteica que está firmemente unida a la proteína se llama grupo protésico.

El grupo protésico puede estar representado por sustancias de diferente naturaleza. Por ejemplo, las proteínas relacionadas con el hemo se denominan hemoproteínas. La composición de las hemoproteínas, además de las proteínas de hemoglobina y mioglobina ya discutidas anteriormente, incluye enzimas: citocromos, catalasa y peroxidasa. Un hemo unido a diferentes estructuras de proteínas realiza las funciones características de cada proteína en ellas (por ejemplo, transporta O 2 en la hemoglobina y electrones en los citocromos).

Las proteínas combinadas con un residuo de ácido fosfórico se denominan fosfoproteínas. Los residuos de fósforo están unidos por un enlace éster a los grupos hidroxilo de serina, treonina o tirosina con la participación de enzimas llamadas proteínas quinasas.

La composición de las proteínas a menudo incluye residuos de carbohidratos, que le dan a las proteínas una especificidad adicional y a menudo reducen la tasa de proteólisis enzimática. Dichas proteínas se llaman glicoproteínas. Muchas proteínas de la sangre, así como las proteínas receptoras de la superficie celular se clasifican como glucoproteínas.

Las proteínas que funcionan en combinación con los lípidos se llaman lipoproteínas, y en combinación con los metales, se llaman metaloproteínas.

Proteína compleja (apoproteína)y parte no proteica (grupo protésico), llamada "holoproteína".

Las proteínas son materiales de construcción. Algunas bacterias y todas las plantas pueden sintetizar todos los aminoácidos a partir de los cuales se construyen las proteínas utilizando sustancias inorgánicas: nitrógeno y dióxido de carbono del aire, hidrógeno obtenido al dividir el agua (debido a la energía de la luz) y sustancias inorgánicas del suelo. Los animales en proceso de evolución han perdido la capacidad de sintetizar diez aminoácidos especialmente complejos, llamados esenciales. Los preparan con alimentos vegetales y animales. Dichos aminoácidos se encuentran en proteínas de productos lácteos (leche, queso, requesón), en huevos, pescado, carne, así como en soja, frijoles y algunas otras plantas. En el tracto digestivo, las proteínas se descomponen en aminoácidos, que se absorben en el torrente sanguíneo y entran en las células. En las células de los aminoácidos terminados se construyen sus propias proteínas características de este organismo. Las proteínas son un componente esencial de todas las estructuras celulares, y este es su importante papel estructural.

Enzimas proteicas.   En cada célula viva, miles de reacciones bioquímicas tienen lugar continuamente. En el curso de estas reacciones, la descomposición y oxidación de nutrientes provenientes del exterior. La energía obtenida de la oxidación de nutrientes y los productos de su escisión, la célula utiliza para sintetizar los diversos compuestos orgánicos. La rápida aparición de tales reacciones es proporcionada por catalizadores biológicos, o aceleradores de reacción - enzimas. Se conocen más de mil enzimas diferentes. Todos son ardillas.

Cada enzima proporciona una reacción o varias reacciones del mismo tipo. Por ejemplo, las grasas en el tracto digestivo (así como dentro de las células) se descomponen por una enzima especial que no actúa sobre los polisacáridos (almidón, glucógeno) o proteínas. A su vez, una enzima que descompone solo el almidón o el glucógeno no afecta las grasas. Cada molécula de la enzima puede realizar desde varios miles hasta varios millones de operaciones idénticas por minuto. Durante estas reacciones, la enzima no se consume. Se combina con sustancias reactivas, acelera su conversión y deja la reacción sin cambios.

Las enzimas hacen el mejor trabajo solo a la temperatura óptima (por ejemplo, en humanos y animales de sangre caliente a 37 ° C) y una cierta concentración de iones de hidrógeno en el medio.

El proceso de división o síntesis de cualquier sustancia en la célula, como regla, se divide en una serie de operaciones químicas. Cada operación es realizada por una enzima separada. Un grupo de tales enzimas constituye un tipo de transportador bioquímico.

Proteínas reguladoras. Se sabe que los reguladores especiales de los procesos fisiológicos, las hormonas, se producen en células especializadas de animales y plantas. Algunas de las hormonas (pero no todas) de animales y humanos son proteínas. Entonces, la proteína hormona insulina (hormona pancreática) activa la absorción de las moléculas de glucosa por las células y su descomposición o almacenamiento dentro de la célula. Si no hay suficiente insulina, entonces la glucosa se acumula en exceso de sangre. Las células sin la ayuda de la insulina no pueden capturarla, se mueren de hambre. Esta es la razón del desarrollo de la diabetes, una enfermedad causada por la falta de insulina en el cuerpo.

Las hormonas realizan una función esencial en el cuerpo, controlando la actividad de las enzimas. Por lo tanto, la insulina activa una enzima en las células del hígado que sintetiza otra sustancia orgánica a partir de la glucosa, el glucógeno, y varias otras enzimas.

Las proteínas son un medio de protección.   El cuerpo reacciona a la entrada de bacterias o virus en la sangre de animales y humanos mediante la producción de proteínas protectoras especiales: anticuerpos. Estas proteínas se unen a proteínas que causan enfermedades que son ajenas al cuerpo, inhibiendo así sus funciones vitales. Por cada proteína extraña - antígeno, el cuerpo produce anticuerpos especiales "anti-proteína".

Ilya Ilyich Mechnikov (1845-1916) - biólogo ruso, uno de los fundadores de la patología comparada, la embriología evolutiva. Descubrió el fenómeno de la fagocitosis. Creó una teoría celular de la inmunidad. Premio Nobel Laureado.

Los anticuerpos tienen propiedad asombrosa: entre miles de proteínas diferentes, reconocen solo su antígeno y solo reaccionan con él. Este mecanismo de resistencia a los patógenos se llama inmunidad. Además de los anticuerpos disueltos en la sangre, existen anticuerpos en la superficie de células especiales que reconocen y capturan células extrañas. Esta es la inmunidad celular, que proporciona en la mayoría de los casos y la destrucción de las nuevas células cancerosas emergentes.

Para prevenir la enfermedad, se introducen bacterias o virus (vacunas) debilitados o muertos en humanos y animales, que no causan la enfermedad, pero obligan a las células especiales del cuerpo a producir anticuerpos contra estos patógenos. Si después de algún tiempo una bacteria o virus patógeno no refinado ingresa a dicho organismo, se encuentra con una fuerte barrera protectora contra los anticuerpos. Millones de vidas humanas se han salvado mediante la vacunación contra la viruela, la rabia, la poliomielitis, la fiebre amarilla y otras enfermedades.

Las proteínas son una fuente de energía. Las proteínas pueden servir como fuente de energía para la célula. Con la falta de carbohidratos o grasas, las moléculas de aminoácidos se oxidan. La energía liberada en este proceso se utiliza para apoyar los procesos vitales del cuerpo.

1. Describa la estructura de las moléculas de proteínas en relación con sus funciones en la célula.
2. Explica por qué las reacciones catalizadas por enzimas dependen del pH y la temperatura.
3. Explicar la importancia biológica de la vacunación.